Fermentai

ENZIMAI (fermentai) (iš lotynų fermentum - raugas)

baltymai, kurie veikia kaip gyvų organizmų katalizatoriai. Pagrindinis F. funkcijos - pagreitinti į organizmą patenkančių ir metabolizmo metu susidariusių medžiagų transformaciją (atnaujinti ląstelių struktūras, aprūpinti ją energija ir kt.), Taip pat reguliuoti biochemą. procesus (pvz., genetinės informacijos įgyvendinimą), įskaitant reagavimą į besikeičiančias sąlygas.

F. struktūra tiriama cheminiais metodais. modifikacijos, rentgeno struktūros analizė, spektroskopija. Vertingi rezultatai buvo gauti specifinės vietos mutagenezės metodu, pagrįstu nukreiptu aminorūgščių pakeitimu baltymų molekulėje genų inžinerijos metodais. Iki galo. XX amžius žinomas ir apibūdinamas maždaug 3000 F.

Istorinis eskizas. Dabarties pradžia. fermentacijos mokslai (fermentologija) siejami su 1814 m. K. Kirchhoffo atradimu, kad krakmolas virsta cukrumi veikiant vandeniniams miežių daigų ekstraktams. Aktyvų šių ekstraktų pagrindą 1833 m. Išskyrė A. Payen ir J. Persot. Paaiškėjo, kad tai F. amilazė. 1836 m. T. Schwannas atrado ir aprašė pepsiną, tais pačiais metais I. Purkinas ir I. Pappenheimas apibūdino tripsiną. 1897 m. Broliai G. ir E. Buchneriai iš mielių išskyrė tirpų preparatą (vadinamąją zymase), kuris sukėlė alkoholio fermentaciją. Tai nutraukė ginčą tarp L. Pasteur (jo manymu, tik visos gyvos ląstelės galėjo sukelti fermentacijos procesą) ir J. Liebig (jis tikėjo, kad fermentacija yra susijusi su specialiomis medžiagomis). Pabaigoje. 19-tas amžius E. Fischeris pasiūlė pirmąją F. specifiškumo teoriją. 1913 m. L. Michaelis suformulavo bendrą fermentinių reakcijų kinetikos teoriją. Kristalinis Pirmųjų F. formą 1926 m. Gavo J. Sumneris (ureazė) ir 1930 m. - J. Northropas (pepsinas). Pirmą kartą F. pagrindinę struktūrą (aminorūgščių seką) 1960 m. W. Steinas ir S. Moore'as nustatė ribonukleazei A, o 1969 m. P. Merrifieldas atliko chem. šio F. sintezė. Erdvinę struktūrą (tretinę struktūrą) F. pirmą kartą nustatė D. Phillipsas 1965 m. lizocimui. 2 aukšte. XX amžius katalizinis aktyvumas taip pat buvo aptiktas kai kuriose RNR (jos vadinamos ribozimais).

Fermentų klasifikacija. Istoriškai daugeliui F. buvo priskirti nereikšmingi vardai, kurie dažnai nėra susiję su katalizuojamos reakcijos tipu. Įveikti sunkumus, su kuriais susiduriama per vidurį. XX amžius buvo sukurtos klasifikacijos ir nomenklatūra F. Tarptautinės biochemijos rekomendacija. sąjunga, visi F., priklausomai nuo katalizuojamos reakcijos tipo, yra suskirstyti į 6 klases: 1 - oksidoreduktazės, 2 - transferazės, 3 - hidrolazės, 4 - liazos, 5 - izomerazės ir 6 - ligazės. Kiekviena klasė skirstoma pagal funkcijos pobūdį. substratų grupės, veikiamos chem. transformacija. Savo ruožtu poklasiai yra suskirstyti į subklases, priklausomai nuo transformacijos dalyvaujančio F. tipo. Kiekvienam pakankamai apibūdinamam F. yra priskirtas 4 skaitmenų klasifikacijos numeris, žymintis klasę, poklasį, poklasį ir F. skaičių. Pavyzdžiui, a-chimotripsinas turi skaičių 3.4.21.1.

Oksidoreduktazėse yra fosforas, kuris katalizuoja redoksą. reakcijos. Šio tipo F. turi H atomus ar elektronus. Daugelis oksidoreduktazių yra F. kvėpavimas ir oksidacinis fosforilinimas.

Transferazės katalizuoja func perkėlimą. grupės (CH3, COOH, NH2, CHO ir kt.) Iš vienos molekulės į kitą.

Hidrolazės katalizuoja hidrolizę. ryšių (peptido, glikozido, eterio, fosfodiesterio ir kt.) skaidymas ∙) ∙

Liazės katalizuoja nehidrolizines. grupių skilimas iš substrato susidarant dvigubam ryšiui ir atvirkštinės reakcijos. Šie F. gali išskirti CO2, H2O, NH3 ir kt.

Izomerazės katalizuoja substrato izomerų susidarymą, įskaitant cis-, trans-izomerizaciją, daugybinių ryšių judėjimą, taip pat atomų grupes molekulėje.

Ligazės - F., katalizuojančios dviejų molekulių pridėjimą formuojantis naujoms jungtims (C - C, C - S, C - O, C - N ir kt.), Paprastai susijusioms su, pavyzdžiui, pirofosfato jungties skilimu. ATP.

Fermentų struktūros ypatumai. Mol. F. svoris svyruoja nuo 10 4 iki 10 10 ir daugiau. F. dažniausiai susitinka su prieplauka. m. 20–60 tūkst., didesni paprastai susideda iš kelių. identiški (homomerai) arba skirtingi (heteromerai) subvienetai, sujungti nekovalentiniais ryšiais. Subvienetą gali sudaryti dvi ar daugiau grandinių, sujungtų disulfidinėmis jungtimis.

Pirminėje to paties tipo F. struktūroje, izoliuotoje net nuo evoliuciškai tolimų organizmų, dažnai pastebima tam tikra homologija, o kai kurios sritys praktiškai nesikeičia. Antrinė struktūra išsiskiria didele α-spiralių ir - struktūrų kiekio įvairove (žr. Baltymus). -Struktūros sudaro daugelio F. šerdį ir sudaro „atraminę“ struktūrą. Standartinių antrinių struktūrų elementų ir specialiai sulankstytų polipeptido grandinės dalių, esančių tam tikru būdu erdvėje, rinkinys sudaro tretinę struktūrą, kuri lemia biolą. savybės Ф.

Tretinė struktūra yra unikali kiekvienam F., tačiau to paties tipo F., netgi labai skiriasi pirminėje struktūroje, gali būti naudojamas grandinių erdvinis išdėstymas. panašūs (pvz., chimotripsinai ir subtilizinai). Dažnai tretinėje struktūroje galima atskirti atskiras kompaktiškas dalis (domenus), sujungtas polipeptido grandinės atkarpomis. Organizacija kelių erdvėje. subvienetai lemia ketvirtinę Ф struktūrą.

Baltymų rutulio paviršiuje F. arba, dažniau, specialiuose. įtrūkimai, įdubos ir kt. skiria palyginti nedidelį plotą, vadinamąjį. aktyvus centras. Tai funkcijų rinkinys. aminorūgščių liekanų grupės, tiesiogiai sąveikaujančios su substratu. Aktyviame F. centre, išskyrus funktus. grupių, gali būti nebaltyminiai komponentai - kofermentai. Toks kompleksas vadinamas. chol apie - fermentas, o jo baltyminė dalis - apoenzimas. Aminorūgščių liekanos, esančios aktyviame centre, priklauso naibui. konservatyvus šioje grupėje F. Aktyviame centre galima išskirti substratą rišančią vietą ir kataliziškai aktyvias F. grupes. Pastarosios, pavyzdžiui, serino proteazių poklasyje, apima funkcijas. serino-195, histidino-57 ir asparto rūgšties-102 liekanų grupės. Be to, cistino SH grupė, glugamo rūgšties COOH grupė, tirozino fenolio hidroksilas ir kt., Taip pat funktai. kofermentų grupės - nikotinamido kofermentų nikotinamido žiedas (žr. niaciną), piridokso fosfato aldehido grupė (aldimino pavidalu), tiamino pirofosfato tiazolino žiedas, metalo jonai (pvz., Zn 2+, Co 2+, Mn 2+) ir kt..

Fermentų gavimas. Paprastai F. išskiriamas iš gyvūnų audinių, augalų, ląstelių ir mikroorganizmų kultūros skysčių, biolio. skysčiai (kraujas, limfa ir kt.). Genetinės inžinerijos metodai naudojami norint gauti šiek tiek sunkiai pasiekiamą F. F. iš pradinių medžiagų išgaunamas druskos tirpalais. Tada jie yra padalijami į frakcijas, nusodinami druskomis [paprastai (NH4)2TAIP4] arba rečiau - org. tirpikliai ir išgryninti prasiskverbiant į gelį ir atliekant jonų mainų chromatografiją. Apie baigsis. gryninimo etapuose dažnai naudojami afinitetinės chromatografijos metodai. Gryninimo progreso stebėjimas F. ir grynų preparatų charakteristikos atliekamos matuojant katalizinį. F. veikla naudojant specifinius substratus (dažniausiai suteikiantys spalvų reakcijas). Fosforo vienetas laikomas tokiu kiekiu, kuris standartinėmis sąlygomis katalizuoja 1 μmol substrato konversiją per minutę. Vadinamas F. vienetų skaičius, nurodytas 1 mg baltymo. specifinė veikla.

Fermentų naudojimas. Nerafinuotas fosforas nuo senų senovės buvo naudojamas maisto produktams gaminti ir kepiniams gaminti, sūriui gaminti, vynui gaminti, odai apdoroti ir kt. Pakankamai išgrynintas fosforas naudojamas gaminant aminorūgštis ir jų mišinius dirbtinei mitybai, gaminant cukraus sirupus iš angliavandenių turinčios žaliavos, skirtos laktozei pašalinti iš pieno ir gaminant daugybę vaistų (kai kurie išgryninti F. patys vartojami kaip vaistai). Pramonėje ypač perspektyvu naudoti imobilizuotus fermentus ant polimerų nešiklių (pavyzdžiui, pusiau sintetiniams penicilinams gauti naudojama imobilizuota penicilino amidazė, taip pat žr. Fermentų turinčius pluoštus). Apie F. naudojimą chemijoje. analizė mato fermentinius analizės metodus.

Lit.: Fermentų nomenklatūra (1972 m. Rekomendacijos), vert. iš anglų kalbos, M., 1979; Fersht E., Fermentų struktūra ir veikimo mechanizmas, trans. iš anglų kalbos., M., 1980; Dixon M., Webb E., Fermentai, vert. iš anglų kalbos, t. 1–3, M., 1982; Fermentologijos metodai, red. S. P. Colowickas, N. O. Kaplanas, N. Y. - S. F. - L., 1955 m.

Fermentai

Bet kurio organizmo gyvybė yra įmanoma dėl jame vykstančių medžiagų apykaitos procesų. Šias reakcijas kontroliuoja natūralūs katalizatoriai arba fermentai. Kitas šių medžiagų pavadinimas yra fermentai. Terminas „fermentai“ kilęs iš lotyniško fermentum, kuris reiškia „raugas“. Ši koncepcija istoriškai atsirado tiriant fermentacijos procesus.


Paveikslėlis: 1 - Fermentacija naudojant mieles - tipiškas fermentinės reakcijos pavyzdys

Žmonija jau seniai naudoja naudingas šių fermentų savybes. Pavyzdžiui, daugelį amžių sūris buvo gaminamas iš pieno, naudojant šliužo fermentą..

Fermentai skiriasi nuo katalizatorių tuo, kad jie veikia gyvame organizme, o katalizatoriai - negyvoje gamtoje. Biochemijos šaka, tirianti šias gyvybei būtinas medžiagas, vadinama fermentologija..

Bendros fermentų savybės

Fermentai yra baltymų molekulės, kurios sąveikauja su įvairiomis medžiagomis, pagreitindamos jų cheminę transformaciją tam tikru keliu. Tačiau jie nėra vartojami. Kiekvienas fermentas turi aktyvią vietą, kuri prisijungia prie substrato, ir katalizinę vietą, kuri sukelia vieną ar kitą cheminę reakciją. Šios medžiagos pagreitina organizme vykstančias biochemines reakcijas, nedidindamos temperatūros..

Pagrindinės fermentų savybės:

  • specifiškumas: fermento gebėjimas veikti tik tam tikrą substratą, pavyzdžiui, lipazes - riebalus;
  • katalizinis efektyvumas: fermentinių baltymų gebėjimas šimtus ir tūkstančius kartų pagreitinti biologines reakcijas;
  • gebėjimas reguliuoti: kiekvienoje ląstelėje fermentų gamybą ir aktyvumą lemia tam tikra transformacijų grandinė, veikianti šių baltymų gebėjimą vėl sintetintis.

Negalima sureikšminti fermentų vaidmens žmogaus organizme. Tuo metu, kai DNR struktūra buvo ką tik atrasta, buvo sakoma, kad vienas genas yra atsakingas už vieno baltymo sintezę, o tai jau lemia tam tikrą savybę. Dabar šis teiginys skamba taip: „Vienas genas - vienas fermentas - viena savybė“. T. y., Be fermentų aktyvumo ląstelėje, gyvybė negali egzistuoti..

klasifikacija

Atsižvelgiant į vaidmenį cheminėse reakcijose, skiriasi šios fermentų klasės:

Užsiėmimai

Funkcijos:

Katalizuokite jų substratų oksidaciją perduodant elektronus ar vandenilio atomus

Dalyvaukite perkeliant chemines grupes iš vienos medžiagos į kitą

Padalinkite dideles molekules į mažesnes, į jas pridėdami vandens molekulių

Katalizuokite molekulinių ryšių skaidymą be hidrolizės

Suaktyvinkite molekulių atomų pertvarkymą

Suformuokite ryšius su anglies atomais naudodami ATP energiją.

Gyvame organizme visi fermentai skirstomi į vidinius ir tarpląstelinius. Tarp ląstelės yra, pavyzdžiui, kepenų fermentai, dalyvaujantys įvairių medžiagų, gaunamų iš kraujo, neutralizavimo reakcijose. Jų randama kraujyje, kai pažeidžiamas organas, o tai padeda diagnozuoti jo ligas..

Viduląsteliniai fermentai, kurie yra vidaus organų pažeidimo žymenys:

  • kepenys - alanino aminotransferazė, aspartato aminotransferazė, gama-glutamiltranspeptidazė, sorbitolio dehidrogenazė;
  • inkstai - šarminė fosfatazė;
  • prostatos liauka - rūgštinė fosfatazė;
  • širdies raumuo - laktato dehidrogenazė

Tarpląstelinius fermentus liaukos išskiria į išorinę aplinką. Pagrindinius išskiria seilių liaukų, skrandžio sienelių, kasos, žarnyno ląstelės ir jie aktyviai dalyvauja virškinime..

Virškinimo fermentai

Virškinimo fermentai yra baltymai, kurie pagreitina didelių maisto produktuose esančių molekulių irimą. Jie padalija tokias molekules į mažesnius fragmentus, kuriuos ląstelės lengviau įsisavina. Pagrindinės virškinimo fermentų rūšys - proteazės, lipazės, amilazės.

Pagrindinė virškinimo liauka yra kasa. Jis gamina daugumą šių fermentų, taip pat nukleazes, kurios skaido DNR ir RNR, ir peptidazes, kurios dalyvauja formuojant laisvas amino rūgštis. Be to, nedidelis gautų fermentų kiekis gali „apdoroti“ didelį kiekį maisto.

Fermentinio maisto medžiagų skilimo metu išsiskiria energija, kuri sunaudojama medžiagų apykaitos ir gyvybiniams procesams. Be fermentų dalyvavimo tokie procesai vyktų per lėtai, nesuteikdami organizmui pakankamo energijos tiekimo..

Be to, fermentų dalyvavimas virškinimo procese užtikrina maistinių medžiagų suskaidymą į molekules, kurios gali praeiti per žarnyno sienelės ląsteles ir patekti į kraują..

Amilazė

Amilazę gamina seilių liaukos. Jis veikia maistinį krakmolą, kurį sudaro ilga gliukozės molekulių grandinė. Dėl šio fermento susidaro regionai, susidedantys iš dviejų sujungtų gliukozės molekulių, tai yra, fruktozės ir kitų trumpo grandinės angliavandenių. Vėliau jie žarnyne metabolizuojami iki gliukozės ir iš ten absorbuojami į kraują..

Seilių liaukos skaido tik dalį krakmolo. Seilių amilazė veikia trumpą laiką, kol maistas yra kramtomas. Patekęs į skrandį, fermentas inaktyvuojamas jo rūgštingumu. Didžioji dalis krakmolo suskaidoma jau dvylikapirštėje žarnoje 12 veikiant kasos gaminamą kasos amilazę.


Paveikslėlis: 2 - Amilazė pradeda krakmolo skaidymą

Kasos amilazės suformuoti trumpi angliavandeniai patenka į plonąją žarną. Čia jie, pasitelkiant maltazę, laktazę, sacharazę, dekstrinazę, suskaidomi į gliukozės molekules. Neskaidomas pluoštas išsiskiria iš žarnyno su išmatomis.

Proteazės

Baltymai ar baltymai yra būtina žmogaus mitybos dalis. Jų skilimui reikalingi fermentai - proteazės. Jie skiriasi sintezės vieta, substratais ir kitomis savybėmis. Kai kurie iš jų yra aktyvūs skrandyje, pavyzdžiui, pepsinas. Kitus gamina kasa ir aktyviai veikia žarnyno spindyje. Pačioje liaukoje išskiriamas neaktyvus fermento pirmtakas chimotripsinogenas, kuris pradeda veikti tik sumaišius su rūgščiu maisto turiniu, virstant chimotripsinu. Šis mechanizmas padeda išvengti savęs žalojimo kasos ląstelių proteazėmis..


Paveikslėlis: 3 - Fermentinis baltymų skaidymas

Proteazės skaido maisto baltymus į mažesnius fragmentus, vadinamus polipeptidais. Fermentai - peptidazės juos skaido iki aminorūgščių, kurios absorbuojamos žarnyne.

Lipazės

Maistinius riebalus skaido fermentai, lipazės, kurias gamina ir kasa. Jie skaido riebalų molekules į riebalų rūgštis ir gliceriną. Tokiai reakcijai reikia, kad kepenyse susidariusi tulžies dvylikapirštės žarnos opa būtų spindyje.


Paveikslėlis: 4 - Fermentinė riebalų hidrolizė

Pakaitinės terapijos „Micrasim“ vaidmuo

Daugeliui žmonių, sergančių nevirškinimu, ypač sergantiems kasos ligomis, fermentų paskyrimas suteikia funkcinę paramą organui ir pagreitina gijimo procesą. Sustabdžius pankreatito priepuolį ar kitą ūmią situaciją, fermentų vartojimas gali būti nutrauktas, nes organizmas savarankiškai atstato jų sekreciją.

Ilgalaikis fermentinių vaistų vartojimas yra būtinas tik esant sunkiam egzokrininiam kasos nepakankamumui.

„Micrasim“ yra viena fiziologiškiausių savo sudėties. Jame yra kasos sultyse esančios amilazės, proteazės ir lipazės. Todėl nereikia atskirai pasirinkti, kurį fermentą reikėtų naudoti sergant įvairiomis šio organo ligomis..

Šio vaisto vartojimo indikacijos:

  • lėtinis pankreatitas, cistinė fibrozė ir kitos nepakankamos kasos fermentų sekrecijos priežastys;
  • uždegiminės kepenų, skrandžio, žarnyno ligos, ypač po jų operacijų, siekiant greičiau atkurti virškinimo sistemą;
  • mitybos netikslumai;
  • sutrikusi kramtymo funkcija, pavyzdžiui, sergant dantų ligomis ar paciento judumo stoka.

Virškinimo fermentų vartojimas kaip pakaitalas gali padėti išvengti vidurių pūtimo, laisvų išmatų ir pilvo skausmų. Be to, sergant sunkiomis lėtinėmis kasos ligomis, „Micrasim“ visiškai perima maisto medžiagų skaidymo funkciją. Todėl jie gali būti lengvai absorbuojami žarnyne. Tai ypač svarbu vaikams, sergantiems cistine fibroze..

Svarbu: prieš naudodami perskaitykite instrukcijas arba pasitarkite su gydytoju..

Fermentas, kas tai yra

Fermento terminą XVII amžiuje pasiūlė chemikas van Helmontas, aptardamas virškinimo mechanizmus.

Pabaigoje. XVIII - ankstyvas. XIX a. jau buvo žinoma, kad mėsa virškinama skrandžio sultimis, o krakmolas veikiamas seilėmis virsta cukrumi. Tačiau šių reiškinių mechanizmas nebuvo žinomas [1]

XIX amžiuje. Louis Pasteur, tyrinėdamas angliavandenių virsmą etilo alkoholiu veikiant mielėms, priėjo prie išvados, kad šį procesą (fermentaciją) katalizuoja tam tikra gyvybinė jėga, esanti mielių ląstelėse..

Prieš daugiau nei šimtą metų fermento ir fermento terminai atspindėjo skirtingus požiūrius į teorinį ginčą tarp L. Pasteur ir M. Berthelot bei J. Liebig, kita vertus, dėl alkoholio fermentacijos pobūdžio. Tiesą sakant, fermentai (iš lot. Fermentum - raugas) buvo vadinami „organizuotais fermentais“ (tai yra patys gyvi mikroorganizmai), o terminą fermentas (iš graikų kalbos ἐν- - в- ir ζύμη - mielės, raugas) 1876 m. Pasiūlė W. Kühne „Neorganizuoti fermentai“, kuriuos išskiria ląstelės, pavyzdžiui, skrandyje (pepsinas) arba žarnose (tripsinas, amilazė). Praėjus dvejiems metams po L. Pasteur mirties 1897 m., E. Buchneris išleido veikalą „Alkoholinis fermentavimas be mielių ląstelių“, kuriame jis eksperimentiškai parodė, kad neląstelinės mielių sultys vykdo alkoholio fermentaciją taip pat, kaip ir netrikdomos mielių ląstelės. 1907 m. Už šį darbą buvo apdovanotas Nobelio premija..

Fermentų funkcijos

Fermentai yra baltymai, kurie yra biologiniai katalizatoriai. Fermentų yra visose gyvose ląstelėse ir jie prisideda prie kai kurių medžiagų (substratų) virsmo kitomis (produktais). Fermentai veikia kaip katalizatoriai beveik visose gyvuose organizmuose vykstančiose biocheminėse reakcijose - jie katalizuoja apie 4000 bioreakcijų [2]. Fermentai vaidina svarbų vaidmenį visuose gyvenimo procesuose, reguliuodami ir reguliuodami organizmo medžiagų apykaitą.

Kaip ir visi katalizatoriai, fermentai pagreitina tiek pirmyn, tiek atgalinę reakciją, sumažindami proceso aktyvacijos energiją. Šiuo atveju cheminė pusiausvyra nėra perkelta nei į priekį, nei į priešingą pusę. Skiriamasis fermentų bruožas, palyginti su nebaltyminiais katalizatoriais, yra didelis jų specifiškumas - kai kurių substratų prisijungimo prie baltymų konstanta gali siekti 10–10 mol / l arba mažiau. Taip pat žiūrėkite kataliziškai tobulą fermentą

Fermentai plačiai naudojami šalies ekonomikoje - maisto, tekstilės pramonėje, farmakologijoje.

Fermentų klasifikacija

Pagal katalizuojamų reakcijų tipą fermentai skirstomi į 6 klases pagal fermentų hierarchinę klasifikaciją (EC, EC - Fermentų komisijos kodas). Klasifikaciją pasiūlė Tarptautinė biochemijos ir molekulinės biologijos sąjunga. Kiekvienoje klasėje yra poklasiai, todėl fermentą apibūdina keturių skaičių rinkinys, atskirtas taškais. Pavyzdžiui, pepsinas turi pavadinimą EC 3.4.23.1. Pirmasis skaičius apytiksliai apibūdina fermento katalizuojamos reakcijos mechanizmą:

  • CF 1: oksidoreduktazės, kurios katalizuoja oksidaciją ar redukciją. Pavyzdys: katalazė, alkoholio dehidrogenazė
  • CF 2: Transferazės, kurios katalizuoja cheminių grupių perdavimą iš vienos substrato molekulės į kitą. Tarp transferazių ypač išskiriamos kinazės, kurios paprastai perduoda fosfatų grupę iš ATP molekulių.
  • CF 3: hidrolazės, kurios katalizuoja cheminių jungčių hidrolizę. Pavyzdys: esterazė, pepsinas, tripsinas, amilazė, lipoproteinų lipazė
  • CF 4: Liazės, kurios katalizuoja cheminių ryšių suardymą be hidrolizės, susidarant dvigubam ryšiui viename iš produktų.
  • EC 5: izomerazės, katalizuojančios struktūrinius arba geometrinius substrato molekulės pokyčius.
  • CF 6: Ligazės, kurios katalizuoja cheminių ryšių susidarymą tarp substratų per ATP hidrolizę. Pavyzdys: DNR polimerazė

Kaip katalizatoriai, fermentai pagreitina tiek tiesiogines, tiek atvirkštines reakcijas, todėl, pavyzdžiui, liazės sugeba katalizuoti atvirkštinę reakciją - pridėjimas prie dvigubų jungčių.

Fermentų pavadinimo būdai

Paprastai fermentai pavadinami pagal katalizuojamos reakcijos tipą, pridedant priesagą -ase prie substrato pavadinimo (pavyzdžiui, laktazė yra fermentas, dalyvaujantis konvertuojant laktozę). Taigi skirtingi fermentai, turintys tą pačią funkciją, turės tą patį pavadinimą. Šie fermentai išsiskiria kitomis savybėmis, pavyzdžiui, pagal optimalų pH (šarminę fosfatazę) arba lokalizaciją ląstelėje (membraninę ATPazę)..

Kinetiniai tyrimai

Paprasčiausias vieno substrato fermentinių reakcijų kinetikos aprašymas yra Michaelio - Menten lygtis (žr. Pav.). Iki šiol aprašyti keli fermentų veikimo mechanizmai. Pavyzdžiui, daugelio fermentų veikimą apibūdina „ping-pong“ mechanizmas..

Fermentų struktūra ir veikimo mechanizmas

Fermentų aktyvumą lemia jų trimatė struktūra [3].

Kaip ir visi baltymai, fermentai sintetinami kaip linijinė aminorūgščių grandinė, kuri tam tikru būdu sulankstoma. Kiekviena aminorūgščių seka yra sulankstyta specialiu būdu, o susidariusi molekulė (baltymų rutulys) turi unikalių savybių. Kelias baltymų grandines galima sujungti į baltymų kompleksą. Tretinė baltymų struktūra yra sunaikinta dėl šilumos ar veikiant tam tikroms cheminėms medžiagoms.

Norėdamas katalizuoti reakciją, fermentas turi prisijungti prie vieno ar daugiau substratų. Fermento baltymų grandinė sulankstoma taip, kad rutulio paviršiuje, kur susijungia substratai, susidaro tarpas arba ertmė. Ši sritis vadinama substrato rišimosi vieta. Paprastai jis sutampa su aktyviu fermento centru arba yra šalia jo. Kai kuriuose fermentuose taip pat yra kofaktorių ar metalų jonų prisijungimo vietų.

Kai kurie fermentai turi mažas molekulių jungimosi vietas; jie gali būti metabolizmo kelio, į kurį patenka fermentas, substratai arba produktai. Jie sumažina arba padidina fermento aktyvumą, o tai sukuria grįžtamojo ryšio galimybę.

Kai kurių fermentų aktyviesiems centrams būdingas kooperatyvumo reiškinys.

Specifiškumas

Fermentai paprastai pasižymi dideliu specifiškumu savo substratams. Tai pasiekiama daliniu formos papildymu, krūvių pasiskirstymu ir hidrofobinėmis sritimis ant substrato molekulės ir substrato prisijungimo vietoje prie fermento. Fermentai rodo aukštą stereospecifiškumo, regioselektyvumo ir chemoselektyvumo lygį.

Rakto užrakto modelis

1890 m. Emilis Fischeris pasiūlė, kad fermentų specifiškumą nustatytų tikslus fermento formos ir substrato atitikimas [4]. Ši prielaida vadinama rakto užrakto modeliu. Fermentas susijungia su substratu ir sudaro trumpalaikį fermento-substrato kompleksą. Tačiau, nors šis modelis paaiškina aukštą fermentų specifiškumą, jis nepaaiškina praktikoje pastebimo pereinamosios būsenos stabilizavimo reiškinio..

Sukeltas atitikimo modelis

1958 m. Danielis Koshlandas pasiūlė modifikuoti rakto užrakto modelį [5]. Fermentai paprastai nėra standžios, bet lanksčios molekulės. Aktyvi fermento vieta, surišusi substratą, gali pakeisti konformaciją. Šoninės aktyvaus centro aminorūgščių grupės užima tokią padėtį, kuri leidžia fermentui atlikti savo katalizinę funkciją. Kai kuriais atvejais substrato molekulė taip pat keičia konformaciją po prisijungimo aktyvioje vietoje. Skirtingai nuo „rakto užrakto“ modelio, sukeltas atitikties modelis paaiškina ne tik fermentų specifiškumą, bet ir pereinamosios būsenos stabilizavimą..

Modifikacijos

Po baltymų grandinės sintezės vyksta daugelio fermentų modifikacijos, be kurių fermentas nevisiškai pasireiškia savo aktyvumu. Tokios modifikacijos vadinamos modifikacijomis po transliacijos (apdorojimu). Vienas iš labiausiai paplitusių modifikacijų tipų yra cheminių grupių prijungimas prie šoninių polipeptido grandinės likučių. Pavyzdžiui, fosforo rūgšties likučių pridėjimas vadinamas fosforilinimu, jį katalizuoja fermento kinazė. Daugelis eukariotų fermentų yra glikozilinti, tai yra modifikuoti angliavandenių prigimties oligomerais.

Kitas įprastas modifikacijos po transliacijos tipas yra polipeptidinės grandinės skilimas. Pavyzdžiui, chimotripsinas (proteazė, dalyvaujanti virškinime) susidaro, kai polipeptido vieta yra atskiriama nuo chimotripsinogeno. Chimotripsinogenas yra neaktyvus chimotripsino pirmtakas ir sintetinamas kasoje. Neaktyvi forma perkeliama į skrandį, kur ji virsta chimotripsinu. Šis mechanizmas yra būtinas norint išvengti kasos ir kitų audinių skilimo, kol fermentas patenka į skrandį. Neaktyvus fermento pirmtakas dar vadinamas „zymogenu“.

Fermentų kofaktoriai

Kai kurie fermentai atlieka katalizės funkciją patys, be jokių papildomų komponentų. Tačiau yra fermentų, kuriems atlikti katalizei atlikti reikalingi ne baltymų komponentai. Kofaktoriai gali būti neorganinės molekulės (metalo jonai, geležies ir sieros sankaupos ir kt.) Ir organinės (pavyzdžiui, flavinas ar hemas). Organiniai kofaktoriai, glaudžiai susiję su fermentu, dar vadinami protezavimo grupėmis. Organiniai kofaktoriai, kuriuos galima atskirti nuo fermento, vadinami kofermentais.

Fermentas, kuriam kataliziniam aktyvumui reikalingas kofaktorius, bet kuris su juo nesusijęs, vadinamas apo-fermentu. Apo-fermentas kartu su kofaktoriumi vadinamas holo-fermentu. Dauguma kofaktorių yra susiję su fermentu nekovalentine, bet gana stipria sąveika. Taip pat yra tokių protezavimo grupių, kurios yra kovalentiškai susijusios su fermentu, pavyzdžiui, tiamino pirofosfatas piruvato dehidrogenazėje.

Žodžio „fermentas“ reikšmė

FERME'NT, a, m. [Lot. fermentum] (biol., chem.). Kompleksinė organinė medžiaga, kurią gamina gyva ląstelė ir skatina įvairias chemines organizmo reakcijas. Rauginimas f. F. puvimas. F. oksidacija.

Šaltinis: „Aiškinamasis rusų kalbos žodynas“, redaguotas D. N. Ušakovo (1935-1940); (elektroninė versija): Pagrindinė elektroninė biblioteka

fermentas

1. biocheminis. baltymų molekulė arba tokių molekulių struktūra, kuri pagreitina chemines reakcijas gyvose sistemose ◆ Fermentų aktyvumą lemia jų trimatė struktūra.

Kartu tobulinant žodžių žemėlapį

Sveiki! Mano vardas „Lampobot“, aš esu kompiuterinė programa, padedanti sukurti žodžių žemėlapį. Aš galiu labai gerai suskaičiuoti, bet kol kas gerai nesuprantu, kaip veikia tavo pasaulis. Padėk man tai išsiaiškinti!

Dėkoju! Tikrai išmoksiu atskirti įprastus žodžius nuo labai specializuotų..

Kiek aiški yra žodžio triukas (daiktavardis) reikšmė:

Žodžio „fermentas“ asociacijos

Fermentų sinonimai

Sakiniai su žodžiu „fermentas“

  • Žarnyno sienelėje yra daugybė liaukinių ląstelių, kurios gamina gleivių išskyras ir virškinimo fermentus.
  • Aliuminis veikia virškinimo fermentų veiklą.
  • Pagrindinis džiovinimo uždavinys yra pašalinti drėgmę iš žaliavų, dėl ko gyvenimo procesai ir fermentų veikimas sustoja.
  • (visi pasiūlymai)

Rusų klasikų citatos su žodžiu „fermentas“

  • Rusijoje atsiranda protingas proletariatas, kuris bus revoliucinės fermentacijos fermentas.

Žodžio „fermentas“ derinys

  • virškinimo fermentai
    specialus fermentas
    specialūs fermentai
  • kasos fermentai
    ugniažolės fermentai
    seilių fermentai
  • fermentų aktyvumas
    fermento veikimas
    fermentuose
  • gaminti fermentus
    yra fermentų
    išskiria fermentus
  • (visa suderinamumo lentelė)

Kas yra „fermentas“

Sąvokos su žodžiu „fermentas“

Fermentinis inhibitorius yra medžiaga, sulėtinanti fermentinės reakcijos eigą. Atskirkite grįžtamuosius ir negrįžtamuosius inhibitorius (žr. Toliau).

Pateikti komentarą

Papildomai

  • Kaip užrašyti žodį „fermentas“
  • Daiktavardžio „fermentas“ prievartavimas (skaičių ir atvejų pokytis)
  • Analizuojant žodžio „fermentas“ sudėtį (morfeminis analizavimas)
  • Citatos su žodžiu „fermentas“ (kabučių pasirinkimas)
  • „Fermento“ ir sakinių pavyzdžių vertimas (anglų k.)

Sakiniai su žodžiu „fermentas“:

Žarnyno sienelėje yra daugybė liaukinių ląstelių, kurios gamina gleivių išskyras ir virškinimo fermentus.

Aliuminis veikia virškinimo fermentų veiklą.

Pagrindinis džiovinimo uždavinys yra pašalinti drėgmę iš žaliavų, dėl ko gyvenimo procesai ir fermentų veikimas sustoja.

Kas yra fermentai ir jų svarba sveikatai

Kiekvieno gyvio kūnas susideda iš daugybės ląstelių. Jie apima struktūrinius kūnus, tarp kurių vyksta įvairios biocheminės reakcijos. Kiekvieną cheminę reakciją kontroliuoja svarbūs komponentai. Fermentai: jų funkcijos, klasifikacija ir vaidmuo organizme.

Jų organizme yra didžiulis skaičius ir visi yra užsiėmę savo verslu: vieni iš jų nutraukia organinių junginių ryšius, o kiti, priešingai, juos formuoja, paspartindami naujų medžiagų sintezę..

Kai kurie gali paveikti molekules, keisdami jų struktūrą, o kiti atlieka apsauginį vaidmenį, sunaikindami į kūną patekusias svetimas struktūras. Kai kurie tiesiog atlieka transporto funkcijas, bet ne mažiau svarbūs organizmui nei kiti.

Fermentų vaidmuo žmogaus organizme

Kas tai yra. Fermentus organizme vaizduoja baltymų molekulės arba RNR molekulės, kurios pagreitina bet kokios cheminės reakcijos eigą. Pagrindinės jo funkcijos yra skilimas, taip pat visiškai naujų ir gyvybiškai svarbių medžiagų susidarymas. Jie taip pat vadinami fermentais, žodis kilęs iš lotyniško „fermentum“, kuris reiškia fermentaciją, ir jų yra daugiau nei 4000 arba biokatalizatorių.

Gamtoje nėra stipresnių katalizatorių, kurie galėtų labai pagreitinti gyvenimo procesą. Jų dėka reakcijos ląstelėse yra greitesnės ir aktyvesnės milijardus kartų..

Smalsu, kad... Tik viena mikroskopinė fermento katalazės molekulė, stebuklingu būdu, per vieną sekundę sunaikina 10 tūkstančių vandenilio peroksido molekulių jungtis, kurios susidaro vykstant oksidacinėms organizmo reakcijoms, ir paverčia jas vandeniu bei deguonimi.

Jie gali kontroliuoti visus būtinus skaidymo, kvėpavimo, kraujotakos, sintezės ir metabolizmo, dauginimosi procesus. Be jų dalyvavimo raumenų susitraukimas ir nervinių impulsų vedimas yra neįmanomi. Net ir vienos tūkstantosios fermentų armijos nebuvimas gali sukelti rimtų pasekmių..

Man patiko vienas palyginimas, kurį aptikau viename forume, kuriame buvo aptartas šis klausimas. Kadangi be fermento organizme negali įvykti nei viena cheminė reakcija, nei vienas procesas, susijęs su medžiagų apykaita ar genetine informacija. Vienas iš pašnekovų juos lygina su darbininkais, be to neapsieisite, jei ketintumėte statyti savo namą..

Bet kuris gyvo organizmo elementas turi savo labai sudėtingų ir labai įdomių biokatalizatorių rinkinį. Visiškos atskirties ar reikšmingo bet kurio iš jų sumažėjimo momentu žmogaus organizme gali atsirasti stiprių pokyčių, kurie gali sukelti vienokią ar kitokią patologiją..

Kur jie yra

Dauguma jų yra susiję su tam tikrais ląstelių organeliais, kur jie parodo savo funkcijas. Ląstelių branduoliuose yra fermentų, atsakingų už DNR sintezę ir RNR statybą (pagal DNR transkripciją), mitochondrijose yra biokatalizatoriai, atsakingi už energijos papildymą, ir tie, kurie prisideda prie aminorūgščių, kurios sudaro baltymą, ar nukleorūgščių "gyvų" lizosomose "gyvų" ryšių skaidymo..

Kokios sąlygos palankios biokatalizatoriams

Iš esmės reakcijos jiems dalyvaujant vyksta šiek tiek šarminėje, šiek tiek rūgščioje ar neutralioje aplinkoje. Tačiau vis tiek kiekvienos molekulės pH pH reikšmės skiriasi..

Visų šilto kraujo gyvūnų ir žmonių temperatūros rodikliai yra palankiausi, kai jų vertė yra nuo 37 iki 40 laipsnių.

Bet augaluose net žiemos poilsio laikotarpiu, esant žemesnei nei 0 laipsnių temperatūrai, biokatalizatorių veikla nesustoja.

Tačiau aukštesnė nei 70 laipsnių temperatūra jiems yra žalinga, nes pagal savo struktūrą jos yra baltymų molekulės ir su tokiu rodikliu jos denatūruojamos (sunaikinamos).

klasifikacija

Atsižvelgiant į jų struktūros formą, yra žinomos 2 fermentų grupės:

  1. Paprasta, baltyminga. Juos organizmas gamina nepriklausomai..
  2. Kompleksas, turintis ne baltymų pagrindą ir baltymų komponentus. Ne baltymų molekulės apima medžiagas, kurios negali sintetinti gyvame organizme, todėl patenka į jį kartu su vartojamu maistu. Jie vadinami kofermentais. Tokios medžiagos yra: visi B, C grupės vitaminai ir tam tikras mikroelementų skaičius.

Funkcionalumo skirstymas. Pavyzdžiui, virškinimo sistema, atsakinga už visus maistinių medžiagų skaidymo procesus. Dauguma šių molekulių yra seilėse, taip pat visose gleivinėse, skrandyje ir kasoje..

Pagal katalizuojamų reakcijų tipą medicina išskiriama:

  • amilazė, kuri skatina sudėtingo cukraus skaidymąsi iki paprasto (fermentas gali vėliau aktyviai dalyvauti visuose gyvenimo procesuose);
  • lipazė, kuri aktyviai dalyvauja riebalų rūgščių hidrolizėje ir skatina riebalų skaidymąsi į komponentus, kuriuos vėliau organizmas lengvai absorbuoja;
  • proteazė, skatinanti baltymų skaidymąsi į aminorūgštis.

Yra ir medžiagų apykaitos. Jie aktyviai dalyvauja redoksinėse reakcijose, taip pat baltymų sintezėje..

Apsauginiai fermentai, kurie aktyviai dalyvauja apsaugant visą kūną. Jie sugeba užkirsti kelią kenksmingų bakterijų, taip pat virusų atsiradimui, o patekę - įveikti vertingą akistatą.

Svarbiausias šios grupės fermentas yra lizocimas, skatinantis visišką patogeninės bakterijos lukšto skilimą, po kurio suaktyvėja daugybė imuninių reakcijų, kurios savo ruožtu gali apsaugoti organizmą nuo galimų uždegimo procesų..

Pagal atliekamas funkcijas:

Kiekvienas žmogus turi skirtingas funkcijas. Kiekvienas iš jų atlieka (katalizuoja) tik vieną biocheminį procesą. Pagal katalizuojamų reakcijų tipus fermentai skirstomi į kelias klases:

  1. Oksidoreduktazė. Ši grupė aktyviai dalyvauja visose redokso reakcijose. Reakcijų metu fermentai padeda transportuoti elektronus ir vandenilį bei katalizuoti oksidacinius procesus. Tai apima: dehidrogenazę, peroksidazę, oksidazę),
  2. Transferazės. Jie prisiima didžiulę atsakomybę už visų atominių grupių - karboksilo, amino, sulfoformilo ir fosforilo - perdavimą, taip pat prisideda prie baltymų skaidymo ir sintezės..
  3. Hidrolazės. Skatina nereikalingų ryšių skaidymąsi ir padeda vandens molekulėms integruotis į bendrą kūno sudėtį. Žinomi šios grupės atstovai: ureazė, fosfatazė, asterazė, amilazė, lipazė, glikozidazė),
  4. Izomerazės. Jie yra tam tikri visų organizmo medžiagų keitikliai.
  5. Liazės. Jie aktyviai dalyvauja tose reakcijose, kurios skatina medžiagų apykaitos medžiagų ir vandens susidarymą (atskiriant CO2, H2O, NH3) iš pradinės medžiagos. Tai apima: liazę, deaminazę, dekarboksilazę, dehidratazę,
  6. Ligazės. Skatinti sudėtingų medžiagų virsmą paprastomis. Aktyviai dalyvaukite baltymų, angliavandenių, riebalų rūgščių sintezėje.

Ar biokatalizatorių trūkumas yra pavojingas sveikatai?

Fermentų trūkumas pagal kilmę skirstomas į 2 tipus - tai įgimtas ir įgytas. Pirmuoju atveju toks negalavimas gali aktyviai išsivystyti genų lygiu arba kasos liaukos sutrikimų ar negalavimų fone. Tuo pačiu metu gali būti suteiktas bet koks gydymas, viskas priklauso nuo to, kas tiksliai išprovokavo ligą.

Įgimtas fermentų trūkumas, taip pat jų perteklius lemia ligų vystymąsi ir net mirtį, yra keletas ligų ir jos sujungiamos į grupę, vadinamą fermentopatijomis.

  • Sutrikus katalizatoriaus, atsakingo už galaktozės pavertimą gliukoze, sintezė, vaikams pasireiškia paveldima liga - galaktozemija.
  • Sergant fenilketonurija, sutrinka psichinė veikla, nes organizmas nesugeba sintetinti fermento, kuris dalyvauja fenilalanino virsme tirozinu..

Todėl pagal šių medžiagų aktyvumą šlapime, kraujyje, spermoje ar likvore galima nustatyti vieną ar kitą diagnozę. Norėdami tai padaryti, atliekami fermentų tyrimai, leidžiantys ankstyvoje jų vystymosi stadijoje nustatyti ligas, pavyzdžiui, pankreatitą ir nefritą, virusinį hepatitą ir miokardo infarktą..

Fermentų trūkumo vaikams priežastys

Kalbant apie įgytą vaikų ligos išsivystymo laipsnį, negalavimas atsiranda dėl kai kurių perkeltų patologijų:

  • tam tikros kasos ligos;
  • visų rūšių infekcinės ligos;
  • visos sunkios eigos ligos;
  • žarnyno floros pažeidimas;
  • apsinuodijimas pernelyg vartojant tam tikrus vaistus;
  • buvimas gana nepalankioje ekologinėje aplinkoje;
  • organizmo išsekimas, kurį sukėlė baltymų ir naudingų vitaminų trūkumas.

Pagrindinės vaikų iki vienerių metų trūkumo priežastys yra viso kūno infekcija ir netinkama mityba. Žinoma, kiti veiksniai gali išprovokuoti tokius pažeidimus..

Kaip atskiras negalavimas biokatalizatorių trūkumas neigiamai veikia visus virškinimo procesus. Bet koks ligos pasireiškimas turi įtakos vaiko savijautai ir jo kėdės pobūdžiui.

  • skystų išmatų buvimas;
  • žymiai sumažėjęs kūdikio apetitas;
  • pykinimas ir net vėmimas;
  • vaikas pradeda staigiai ir be jokios priežasties mesti svorį;
  • fizinis vystymasis yra nuobodus;
  • gali atsirasti vidurių pūtimas, taip pat kai kurie skausmingi pojūčiai, kuriuos gali sukelti maisto puvimo procesai.

Tai, kad kūdikis pradeda sirgti liga, galima lengvai atpažinti iš vaiko išvaizdos. Jis tampa labai vangus, apetito stoka, o ištuštinimo procesas vyksta daugiau nei 8 kartus per dieną. Tokie simptomai yra labai panašūs į žarnyno infekciją, tačiau gastroenterologas sugeba atpažinti negalavimą, remdamasis išmatų analizės rezultatais..

Nepakankamas fermentų kiekis organizme daro neigiamą poveikį visoms esamoms išmatų savybėms. Šiuo atveju simptomatologiją išryškina putotos išmatos, kurios turi gana nemalonų rūgštų kvapą ir išsiskiria labai skystu pavidalu..

Toks žarnyno pasikeitimas rodo, kad organizme vyrauja didelis angliavandenių kiekis. Biokatalizatorių trūkumas gali pasireikšti įvairiomis virškinimo problemomis. Nuolat laisvos išmatos, mieguistumas ir nepaaiškinamas pilvo pūtimas yra pagrindiniai patologijos simptomai..

Įtakos matai

Radus tokį negalavimą vaikui, specialistai dažnai skiria specialią dietą. Šiuo metu glitimo turintys maisto produktai turi būti visiškai neįtraukti į kūdikio mitybą. Gydytojai rekomenduoja naudoti bulvių košę, ryžių kruopas, šviežias daržoves ir vaisius..
Jei vaikas serga paveldima liga, jam paskiriama dieta visą gyvenimą. Be to, turėsite nuolat vartoti narkotikus, kurie padeda normaliam gyvenimui..

Kur yra fermentai, kuriuos naudoja žmonės

Biokatalizatorius, kaip aktyvias baltymų molekules, kurios palengvina vienų medžiagų virtimą kitomis, žmonės plačiai naudoja dėl savo sugebėjimo išsaugoti savybes ir funkcijas už kūno ribų..

  • Proteolitinis fermentas papajos, išskiriamas iš to paties pavadinimo vaisių sulčių, naudojamas alui gaminti ir mėsai minkštinti;
  • pepsinas naudojamas greito paruošimo javams gaminti;
  • tripsinas - skirtas kūdikių maistui gaminti;
  • iš veršelių skrandžio gautas reninas naudojamas sūriui gaminti.

Katalazė naudojama skilimui gumos ir maisto pramonėje.

Pektidazė ir celiuliozė, skaidančios polisacharidų grandines, naudojamos vaisių sultims nuskaidrinti..

Jie plačiai naudojami farmakologijoje vaistų gamybai..

  • Kas naudinga ir kaip virti fermentuotą maistą namuose, sužinosite iš straipsnio: Fermentuotas maistas - lengvai virškinamas maistas.

Taigi fermentai ar biokatalizatoriai yra aktyvūs baltymai, be kurių žmogaus gyvenimas yra neįmanomas. Suprantant jų funkcijas, nereikėtų pamiršti gydytojų rekomendacijų. Fermentų tikslas yra pagerinti ląstelių struktūrų funkcionavimą, o tai lemia gerai koordinuotą viso organizmo veiklą..

Sveikatos jums, mieli skaitytojai!

Tinklaraščio straipsniuose naudojamos nuotraukos iš atvirų šaltinių internete. Jei staiga pamatysite savo autoriaus nuotrauką, apie tai informuokite tinklaraščio redaktorių per „Feedback“ formą. Nuotrauka bus pašalinta arba bus įdėta nuoroda į jūsų šaltinį. Ačiū už supratimą!

Fermentai

Fermentai yra mūsų kūno „darbiniai arkliukai“. Pažvelgę ​​į akademinę žinyną, galite sužinoti, kad žodis fermentai, išvertus iš lotynų kalbos, reiškia raugą. Ir būtent tokio raugo dėka mūsų organizme kiekvieną sekundę įvyksta didžiulis skaičius cheminių procesų..

Kiekvienas iš šių cheminių procesų turi savo specializaciją. Vieno metu virškinami baltymai, per kitą - riebalai, o trečiasis atsakingas už angliavandenių absorbciją. Be to, fermentai geba paversti vieną medžiagą kita, kuri šiuo metu yra svarbesnė organizmui..

Fermentais turtingi maisto produktai:

Bendros fermentų charakteristikos

Fermentai buvo atrasti 1814 m., Nes krakmolas virto cukrumi. Ši transformacija įvyko dėl amilazės fermento, išskirto iš miežių daigų, veikimo.

1836 m. Buvo atrastas fermentas, vėliau pavadintas pepsinu. Jis gaminamas mūsų skrandyje atskirai, o druskos rūgšties pagalba jis aktyviai skaido baltymus. Pepsinas aktyviai naudojamas gaminant sūrį. Mielių transformacijos metu alkoholio fermentacija sukelia fermentą, vadinamą zymase.

Pagal savo cheminę struktūrą fermentai priklauso baltymų klasei. Tai yra biokatalizatoriai, kurie organizme paverčia medžiagas. Fermentai pagal paskirtį skirstomi į 6 grupes: liazės, hidrolazės, oksidoreduktazės, transferazės, izomerazės ir ligazės.

1926 m. Fermentai pirmiausia buvo išskirti iš gyvų ląstelių ir gauti kristalinės formos. Taigi tapo įmanoma juos naudoti kaip vaistų dalį, kad pagerėtų organizmo gebėjimas virškinti maistą..

Šiandien mokslas žino daugybę visų rūšių fermentų, kai kuriuos iš jų farmacijos pramonė gamina kaip vaistus ir maisto papildus..

Pankreatinas, išgautas iš galvijų kasos, bromelainas (ananasų fermentas), papainas, gaunamas iš egzotiškų papajos vaisių, šiandien yra labai paklausus. Augalinės kilmės riebiuose maisto produktuose, pavyzdžiui, avokaduose, gyvūnų ir žmonių kasoje, yra fermentas, vadinamas lipaze, kuris dalyvauja skaidant riebalus..

Kasdien reikia fermentų

Sunku apskaičiuoti bendrą organizmui reikalingą fermentų kiekį, kad jis galėtų visiškai funkcionuoti dienos metu, nes mūsų organizme yra labai daug skirtingų fermentų..

Jei skrandžio sultyse yra nedaug proteolitinių fermentų, reikia padidinti produktų, kuriuose yra būtinų fermentų, kiekį. Pavyzdžiui, pankreatinas skiriamas nuo 576 mg per parą iki galo, jei reikia, šio vaisto dozė padidėjo 4 kartus.

Fermentų poreikis padidėja:

  • su vangiu virškinamojo trakto darbu;
  • su kai kuriomis virškinimo sistemos ligomis;
  • antsvoris;
  • silpnas imunitetas;.
  • kūno intoksikacija;
  • vyresniame amžiuje, kai nuosavi fermentai gaminasi blogiau.

Fermentų poreikis mažėja:

  • esant padidėjusiam proteolitinių fermentų kiekiui skrandžio sultyse;
  • individualus produktų ir preparatų, kurių sudėtyje yra fermentų, netoleravimas.

Naudingos fermentų savybės ir jų poveikis organizmui

Fermentai dalyvauja virškinimo procese, padeda organizmui apdoroti maistą. Jie normalizuoja medžiagų apykaitą, skatina svorio kritimą. Sustiprinkite imunitetą, pašalinkite iš organizmo toksinus.

Skatinkite kūno ląstelių atsinaujinimą ir pagreitinkite kūno savaiminį išsivalymą. Maistines medžiagas paverskite energija. Pagreitinkite žaizdų gijimą.

Be to, maistas, kuriame gausu fermentų, padidina antikūnų, kurie sėkmingai kovoja su infekcijomis, skaičių ir taip sustiprina mūsų imunitetą. Virškinimo fermentų buvimas maiste prisideda prie jo perdirbimo ir tinkamo maistinių medžiagų įsisavinimo.

Sąveika su esminiais elementais

Pagrindiniai mūsų kūno komponentai - baltymai, riebalai, angliavandeniai - glaudžiai sąveikauja su fermentais. Vitaminai taip pat prisideda prie aktyvesnio kai kurių fermentų darbo.

Fermentų veiklai reikalingas organizmo rūgščių ir šarmų balansas, kofermentai (vitaminų dariniai) ir kofaktoriai. Taip pat nėra inhibitorių - tam tikrų medžiagų, medžiagų apykaitos produktų, kurie slopina fermentų aktyvumą cheminių reakcijų metu.

Fermentų trūkumo organizme požymiai:

  • virškinimo trakto darbo sutrikimai;
  • bendras silpnumas;
  • negalavimas;
  • sąnarių skausmas;
  • achilinis gastritas;
  • padidėjęs nesveikas apetitas.

Fermentų pertekliaus organizme požymiai:

  • galvos skausmas;
  • dirglumas;
  • alergijos.

Veiksniai, turintys įtakos fermentų kiekiui organizme

Reguliarus maisto produktų, kurių sudėtyje yra fermentų, vartojimas padeda papildyti pagrindinių fermentų trūkumą organizme. Tačiau norint jų visiško įsisavinimo ir gyvybingumo, būtina užtikrinti tam tikrą rūgščių ir šarmų pusiausvyrą, būdingą tik sveikam kūnui..

Be to, sergant kai kuriomis virškinamojo trakto ligomis, tam tikrų rūšių fermentų organizmas nebegamina pakankamu kiekiu. Tokiu atveju į pagalbą ateina maisto papildai ir kai kurie vaistai..

Fermentai grožiui ir sveikatai

Fermentai dalyvauja keičiant vienus junginius į kitus, o dar svarbiau, kad jų veikimas lemia ne tik viso mūsų kūno sveikatą, bet ir daro įtaką odos, plaukų, nagų išvaizdai ir optimaliam kūno svoriui..

Todėl naudodami maisto produktus, kurių sudėtyje yra fermentų, galite ne tik nustatyti bendrą viso kūno mitybą, bet ir sustiprinti savo išorinį grožį bei patrauklumą. Nenuostabu, kad jie sako, kad grožis visų pirma yra puiki viso organizmo sveikata.!

Fermentai

Fermentai yra ypatinga baltymų rūšis, kuriai gamta priskyrė įvairių cheminių procesų katalizatorių vaidmenį.

Šis terminas nuolat girdimas, tačiau ne visi supranta, kas yra fermentas ar fermentas, kokias funkcijas atlieka ši medžiaga, taip pat kuo fermentai skiriasi nuo fermentų ir ar jie apskritai skiriasi. Visa tai sužinosime dabar.

Be šių medžiagų nei žmonės, nei gyvūnai negalėtų virškinti maisto. Pirmą kartą fermentų naudojimui kasdieniniame gyvenime žmonija griebėsi daugiau nei prieš 5 tūkstančius metų, kai mūsų protėviai išmoko pieną laikyti „dubenyje“ iš gyvūnų skrandžio. Esant tokioms sąlygoms, šliužo fermentas paveikė pieną. Ir tai tik vienas fermento, kaip katalizatoriaus, pagreitinančio biologinius procesus, pavyzdys. Šiandien fermentai yra nepakeičiami pramonėje, jie yra svarbūs cukraus, margarinų, jogurtų, alaus, odos, tekstilės, alkoholio ir net betono gamybai. Šios naudingos medžiagos yra ir plovikliuose bei skalbimo milteliuose - jos padeda pašalinti dėmes esant žemai temperatūrai.

  • Atradimų istorija
  • Struktūra: tūkstančių aminorūgščių grandinė
  • Biocheminės savybės
  • Kaip jie veikia kūne
  • Hiper- ir hipoaktyvumas
  • Katalizatorius ir dar daugiau
  • Fermentų aktyvumą lemiantys veiksniai
  • Virškinimo fermentai
  • Produktų katalizatoriai
  • Ekstremofilai ir pramonė

Atradimų istorija

Fermentas išvertus iš graikų kalbos reiškia „raugas“. O žmonija šios medžiagos atradimą skolinga XVI amžiuje gyvenusiam olandui Janui Baptistui Van Helmontui. Vienu metu jis labai susidomėjo alkoholio fermentavimu ir tyrimų metu rado nežinomą medžiagą, kuri pagreitina šį procesą. Olandas jį pavadino fermentum, o tai reiškia „fermentacija“. Tada, praėjus beveik trims šimtmečiams, prancūzas Louisas Pasteuras, taip pat stebėdamas fermentacijos procesus, padarė išvadą, kad fermentai yra ne kas kita, kaip gyvos ląstelės medžiagos. Ir po kurio laiko vokietis Eduardas Buchneris iš mielių ištraukė fermentą ir nustatė, kad ši medžiaga nėra gyvas organizmas. Jis taip pat davė jam savo vardą - „zymaza“. Po kelerių metų kitas vokietis Willy Kuehne pasiūlė visus baltymų katalizatorius suskirstyti į dvi grupes: fermentus ir fermentus. Be to, antrą kadenciją jis pasiūlė pavadinti „raugu“, kurio veiksmai skleidžiami už gyvų organizmų ribų. Ir tik 1897 m. Visi moksliniai ginčai buvo nutraukti: buvo nuspręsta abu terminus (fermentą ir fermentą) naudoti kaip absoliučius sinonimus..

Struktūra: tūkstančių aminorūgščių grandinė

Visi fermentai yra baltymai, bet ne visi baltymai yra fermentai. Kaip ir kitus baltymus, fermentus sudaro aminorūgštys. Ir įdomu tai, kad kiekvienam fermentui sukurti reikia nuo šimto iki milijono aminorūgščių, suvertų kaip perlai ant virvelės. Bet ši gija niekada nėra tiesi - paprastai ji yra sulenkta šimtus kartų. Taigi sukuriama kiekvienam fermentui unikali trimatė struktūra. Tuo tarpu fermento molekulė yra gana didelė formacija, ir tik nedidelė jos struktūros dalis, vadinamasis aktyvus centras, dalyvauja biocheminėse reakcijose.

Kiekviena aminorūgštis yra sujungta su kitu specifiniu cheminio ryšio tipu, ir kiekvienas fermentas turi savo unikalią aminorūgščių seką. Norėdami sukurti daugumą jų, naudojama apie 20 rūšių. Net nedideli aminorūgščių sekos pokyčiai gali kardinaliai pakeisti fermento išvaizdą ir „talentus“.

Biocheminės savybės

Nors gamtoje dalyvaujant fermentams vyksta labai daug reakcijų, jas visas galima suskirstyti į 6 kategorijas. Atitinkamai kiekviena iš šių šešių reakcijų vyksta veikiant tam tikro tipo fermentams..

Reakcijos dalyvaujant fermentams:

  1. Oksidacija ir redukcija.

Fermentai, dalyvaujantys šiose reakcijose, vadinami oksidoreduktazėmis. Kaip pavyzdį galime prisiminti, kaip alkoholio dehidrogenazės pirminius alkoholius paverčia aldehidu.

  1. Grupės perkėlimo reakcija.

Fermentai, per kuriuos vyksta šios reakcijos, vadinami transferazėmis. Jie turi galimybę perkelti funkcines grupes iš vienos molekulės į kitą. Tai atsitinka, pavyzdžiui, kai alanino aminotransferazės perkelia alfa-amino grupes tarp alanino ir aspartato. Be to, transferazės fosfatų grupes perkelia tarp ATP ir kitų junginių ir iš gliukozės liekanų sukuria disacharidus.

Reakcijoje dalyvaujančios hidrolazės sugeba nutraukti pavienius ryšius, pridedant vandens elementų.

  1. Sukurkite arba pašalinkite dvigubą ryšį.

Šio tipo reakcijos nehidroliziniu būdu vyksta dalyvaujant liazei.

  1. Funkcinių grupių izomerizacija.

Daugelio cheminių reakcijų metu funkcinės grupės padėtis molekulėje keičiasi, tačiau pati molekulė susideda iš to paties atomų skaičiaus ir tipų, kurie buvo iki reakcijos pradžios. Kitaip tariant, substratas ir reakcijos produktas yra izomerai. Tokio tipo transformacija įmanoma veikiant izomerazės fermentams.

  1. Vienkartinės jungties susidarymas pašalinant vandens elementą.

Hidrolazės nutraukia ryšį, pridedant vandens elementų prie molekulės. Liazės pakeičia reakciją pašalindamos vandeninę dalį iš funkcinių grupių. Taigi, sukurkite paprastą ryšį.

Kaip jie veikia kūne

Fermentai pagreitina beveik visas ląstelėse vykstančias chemines reakcijas. Jie yra gyvybiškai svarbūs žmonėms, palengvina virškinimą ir pagreitina medžiagų apykaitą..

Kai kurios iš šių medžiagų padeda suskaidyti per dideles molekules į mažesnius „gabalėlius“, kuriuos organizmas gali suvirškinti. Kiti, priešingai, suriša mažas molekules. Moksliškai sakant, fermentai yra labai selektyvūs. Tai reiškia, kad kiekviena iš šių medžiagų gali pagreitinti tik tam tikrą reakciją. Molekulės, su kuriomis „dirba“ fermentai, vadinamos substratais. Savo ruožtu substratai sukuria ryšį su fermento dalimi, vadinama aktyviuoju centru.

Yra du principai, paaiškinantys fermentų ir substratų sąveikos specifiką. Vadinamajame „klavišų užrakto“ modelyje aktyvus fermento centras užima griežtai apibrėžtos konfigūracijos vietą substrate. Pagal kitą modelį, abu reakcijos dalyviai, aktyvus centras ir substratas, keičia savo formas, kad galėtų prisijungti.

Pagal bet kokį principą sąveika vyksta, rezultatas visada yra tas pats - reakcija veikiama fermento vyksta daug kartų greičiau. Dėl šios sąveikos „gimsta“ naujos molekulės, kurios vėliau atskiriamos nuo fermento. Katalizatoriaus medžiaga ir toliau atlieka savo darbą, tačiau dalyvauja kitos dalelės.

Hiper- ir hipoaktyvumas

Yra atvejų, kai fermentai atlieka savo funkcijas netinkamu intensyvumu. Per didelis aktyvumas sukelia pernelyg didelį reakcijos produkto susidarymą ir substrato trūkumą. Rezultatas yra sveikatos pablogėjimas ir sunkios ligos. Fermentų hiperaktyvumo priežastis gali būti genetinis sutrikimas arba reakcijoje naudojamų vitaminų ar mikroelementų perteklius.

Fermentų hipoaktyvumas gali sukelti net mirtį, kai, pavyzdžiui, fermentai nepašalina toksinų iš organizmo arba atsiranda ATP trūkumas. Šios būklės priežastis taip pat gali būti mutavę genai arba, priešingai, hipovitaminozė ir kitų maistinių medžiagų trūkumas. Be to, žema kūno temperatūra panašiai lėtina fermentų funkcionavimą..

Katalizatorius ir dar daugiau

Šiandien daug girdite apie fermentų naudą. Tačiau kokios yra šios medžiagos, nuo kurių priklauso mūsų kūno veikimas??

Fermentai yra biologinės molekulės, kurių gyvenimo ciklo nenustato gimimo ir mirties pagrindai. Jie tiesiog dirba kūne, kol ištirpsta. Paprastai tai vyksta veikiant kitiems fermentams..

Biocheminės reakcijos metu jie netampa galutinio produkto dalimi. Kai reakcija baigsis, fermentas palieka substratą. Po to medžiaga yra pasirengusi vėl pradėti veikti, bet su kita molekule. Taigi jis tęsiasi tol, kol reikia kūnui.

Fermentų išskirtinumas yra tas, kad kiekvienas iš jų atlieka tik vieną jam priskirtą funkciją. Biologinė reakcija įvyksta tik tada, kai fermentas randa jam tinkamą substratą. Šią sąveiką galima palyginti su rakto ir užrakto veikimo principu - veikti gali tik tinkamai parinkti elementai. Kitas bruožas: jie gali veikti esant žemai temperatūrai ir vidutiniam pH, o kaip katalizatoriai yra stabilesni nei bet kuri kita cheminė medžiaga.

Fermentai kaip katalizatoriai pagreitina medžiagų apykaitos procesus ir kitas reakcijas.

Paprastai šie procesai susideda iš tam tikrų etapų, kurių kiekvienam veikti reikalingas specifinis fermentas. Be to, transformacijos ar pagreičio ciklas negali būti baigtas..

Bene geriausiai žinomas iš visų fermentų funkcijų yra katalizatorius. Tai reiškia, kad fermentai sujungia cheminius reagentus taip, kad būtų greičiau sumažintos energijos sąnaudos, reikalingos produktui suformuoti. Be šių medžiagų cheminės reakcijos būtų vykusios šimtus kartų lėčiau. Tačiau fermentų galimybės tuo neapsiriboja. Visuose gyvuose organizmuose yra energijos, reikalingos tęsti gyvenimą. Adenozino trifosfatas arba ATP yra tam tikras įkrautas akumuliatorius, aprūpinantis ląsteles energija. Bet ATP funkcionuoti neįmanoma be fermentų. Pagrindinis fermentas, gaminantis ATP, yra sintazė. Kiekvienai gliukozės molekulei, kuri virsta energija, sintazė gamina apie 32-34 ATP molekules.

Be to, medicinoje aktyviai naudojami fermentai (lipazė, amilazė, proteazė). Visų pirma, jie yra fermentinių preparatų, tokių kaip „Festal“, „Mezim“, „Panzinorm“, „Pankreatinas“, vartojami virškinimo sutrikimams, komponentas. Bet kai kurie fermentai taip pat gali paveikti kraujotakos sistemą (ištirpinti kraujo krešulius), pagreitinti pūlingų žaizdų gijimą. Net ir priešvėžinė terapija taip pat naudoja fermentus..

Fermentų aktyvumą lemiantys veiksniai

Kadangi fermentas gali daug kartų pagreitinti reakcijas, jo aktyvumą lemia vadinamasis apsisukimų skaičius. Šis terminas žymi substrato (reagento) molekulių skaičių, kurį 1 fermento molekulė gali transformuoti per 1 minutę. Tačiau yra keletas veiksnių, lemiančių reakcijos greitį:

  1. Pagrindo koncentracija.

Padidėjus substrato koncentracijai, reakcija pagreitėja. Kuo daugiau veikliosios medžiagos molekulių, tuo greičiau vyksta reakcija, nes dalyvauja daugiau aktyvių centrų. Tačiau pagreitinti įmanoma tik tol, kol dalyvauja visos fermento molekulės. Po to net padidėjus substrato koncentracijai reakcija nebus pagreitinta..

Paprastai temperatūros padidėjimas sukelia greitesnes reakcijas. Ši taisyklė tinka daugumai fermentinių reakcijų, tačiau tik tol, kol temperatūra pakils virš 40 laipsnių Celsijaus. Po šio ženklo reakcijos greitis, priešingai, pradeda smarkiai mažėti. Jei temperatūra nukris žemiau kritinio taško, fermentinių reakcijų greitis vėl padidės. Jei temperatūra ir toliau kyla, kovalentiniai ryšiai suyra, o katalizinis fermento aktyvumas amžinai prarandamas..

Fermentinių reakcijų greitį taip pat veikia pH. Kiekvienas fermentas turi savo optimalų rūgštingumo lygį, prie kurio reakcija vyksta tinkamiausiai. PH lygio pokytis turi įtakos fermento aktyvumui, taigi ir reakcijos greičiui. Jei pokyčiai per dideli, substratas praranda galimybę prisijungti prie aktyvaus branduolio, o fermentas nebegali katalizuoti reakcijos. Atstačius reikiamą pH lygį, atkuriamas ir fermento aktyvumas.

Virškinimo fermentai

Fermentus, esančius žmogaus organizme, galima suskirstyti į 2 grupes:

  • medžiagų apykaita;
  • virškinimo.

Metabolizmas „veikia“, kad neutralizuotų toksines medžiagas, taip pat skatina energijos ir baltymų gamybą. Ir, žinoma, jie pagreitina biocheminius procesus organizme..

Už ką atsakinga virškinimo sistema, aišku iš pavadinimo. Bet ir čia veikia selektyvumo principas: tam tikros rūšies fermentai veikia tik vieną maisto tipą. Todėl virškinimui pagerinti galite pasinaudoti nedideliu triuku. Jei kūnas gerai nevirškina ko nors iš maisto, dietą būtina papildyti produktu, kuriame yra fermento, kuris sugeba suskaidyti sunkiai virškinamą maistą..

Maisto fermentai yra katalizatoriai, suskaidantys maistą į būseną, kurioje organizmas sugeba absorbuoti iš jų naudingas medžiagas. Virškinimo fermentai yra kelių tipų. Žmogaus organizme skirtingų tipų fermentai yra skirtingose ​​virškinamojo trakto dalyse..

Burnos ertmė

Šiame etape alfa-amilazė veikia maistą. Jis skaido angliavandenius, krakmolą ir gliukozę, esančią bulvėse, vaisiuose, daržovėse ir kituose maisto produktuose.

Skrandis

Čia pepsinas skaido baltymus iki peptidų būsenos, o želatinazė - mėsoje esančią želatiną ir kolageną..

Kasa

Šiame etape „darbas“:

  • tripsinas - atsakingas už baltymų skaidymąsi;
  • alfa chimotripsinas - padeda absorbuoti baltymus;
  • elastazės - skaido kai kurių rūšių baltymus;
  • nukleazės - padeda skaidyti nukleorūgštis;
  • steapsinas - skatina riebaus maisto absorbciją;
  • amilazė - atsakinga už krakmolų įsisavinimą;
  • lipazė - skaido riebalus (lipidus), esančius pieno produktuose, riešutuose, aliejuose ir mėsoje.

Plonoji žarna

Jie „užburia“ maisto daleles:

  • peptidazės - skaldo peptidinius junginius iki aminorūgščių lygio;
  • sacharozė - padeda įsisavinti kompleksinius cukrus ir krakmolą;
  • maltazė - skaido disacharidus iki monosacharidų (salyklo cukraus) būsenos;
  • laktazė - skaido laktozę (gliukozę, esančią pieno produktuose);
  • lipazė - skatina trigliceridų, riebalų rūgščių absorbciją;
  • erepsinas - veikia baltymus;
  • izomaltazė - „veikia“ su maltoze ir izomaltoze.

Dvitaškis

Čia fermentų funkcijas atlieka:

  • Escherichia coli - atsakinga už laktozės virškinimą;
  • laktobacilos - veikia laktozę ir kai kuriuos kitus angliavandenius.

Be šių fermentų, taip pat yra:

  • diastazė - virškina augalinį krakmolą;
  • invertazė - skaido sacharozę (stalo cukrų);
  • gliukamilazė - krakmolą paverčia gliukoze;
  • alfa-galaktozidazė - padeda virškinti pupeles, sėklas, sojos produktus, šakniavaisius ir lapines daržoves;
  • bromelainas - fermentas, gaunamas iš ananasų, skatina skirtingų baltymų skaidymąsi, yra veiksmingas esant skirtingiems aplinkos rūgštingumo lygiams, pasižymi priešuždegiminėmis savybėmis;
  • papainas - fermentas, izoliuotas iš neapdorotos papajos, skatina smulkių ir didelių baltymų skaidymąsi, yra veiksmingas įvairiausiuose substratuose ir rūgštyje.
  • celiulazė - skaido celiuliozę, augalinius pluoštus (žmogaus organizme nėra);
  • endoproteazė - skaido peptidinius ryšius;
  • galvijų tulžies ekstraktas - gyvūninės kilmės fermentas, stimuliuoja žarnyno judrumą;
  • pankreatinas - gyvūninės kilmės fermentas, pagreitina riebalų ir baltymų virškinimą;
  • pancrelipazė - gyvūninis fermentas, skatinantis baltymų, angliavandenių ir lipidų įsisavinimą;
  • pektinazė - skaido vaisiuose esančius polisacharidus;
  • fitazė - skatina fitino rūgšties, kalcio, cinko, vario, mangano ir kitų mineralų absorbciją;
  • ksilanazė - skaido gliukozę iš javų.

Produktų katalizatoriai

Fermentai yra labai svarbūs sveikatai, nes jie padeda organizmui suskaidyti maisto komponentus į būseną, tinkamą maistinėms medžiagoms vartoti. Žarnyne ir kasoje gaminami įvairiausi fermentai. Be to, daug maistinių medžiagų, kurios padeda virškinti, yra ir kai kuriuose maisto produktuose..

Fermentuotas maistas yra beveik idealus naudingų bakterijų šaltinis tinkamam virškinimui. O tuo metu, kai farmaciniai probiotikai „veikia“ tik viršutinėje virškinimo sistemos dalyje ir dažnai nepasiekia žarnyno, fermentinių produktų poveikis jaučiamas visame virškinimo trakte..

  • Kodėl negalite pats laikytis dietos
  • 21 patarimas, kaip nepirkti pasenusio produkto
  • Kaip daržoves ir vaisius išlaikyti šviežius: paprasti triukai
  • Kaip įveikti potraukį cukrui: 7 netikėti maisto produktai
  • Mokslininkai teigia, kad jaunystę galima prailginti

Pavyzdžiui, abrikosuose yra naudingų fermentų mišinys, įskaitant invertazę, kuri yra atsakinga už gliukozės skaidymąsi ir skatina greitą energijos išsiskyrimą..

Avokadas gali būti natūralus lipazės šaltinis (skatina greitesnį lipidų virškinimą). Organizme šią medžiagą gamina kasa. Tačiau norint palengvinti šio organo gyvenimą, galite palepinti save, pavyzdžiui, su avokado salotomis - skanu ir sveika.

Be to, kad bananas yra bene geriausiai žinomas kalio šaltinis, jis taip pat tiekia organizmui amilazę ir maltazę. Amilazės taip pat yra duonoje, bulvėse ir kruopose. Maltazė skatina maltozės, vadinamojo salyklo cukraus, skilimą, kurio gausu aluje ir kukurūzų sirupe.

Kitas egzotiškas vaisius - ananasuose yra visa eilė fermentų, įskaitant bromelainą. Ir jis, pasak kai kurių tyrimų, taip pat turi priešvėžinių ir priešuždegiminių savybių..

Ekstremofilai ir pramonė

Ekstremofilai yra medžiagos, gebančios palaikyti gyvybinę veiklą ekstremaliomis sąlygomis.

Gyvi organizmai, taip pat fermentai, leidžiantys jiems veikti, buvo rasti geizeriuose, kur temperatūra yra arti virimo temperatūros, giliai lede, taip pat ypatingo druskingumo sąlygomis (Mirties slėnis JAV). Be to, mokslininkai rado fermentų, kurių pH lygis, kaip paaiškėjo, taip pat nėra pagrindinis veiksmingo darbo reikalavimas. Mokslininkai tiria ekstremofilinius fermentus, ypač domindamiesi medžiagomis, kurios gali būti plačiai naudojamos pramonėje. Nors šiandien fermentai jau yra pritaikyti pramonėje kaip biologiškai ir aplinkai nekenksmingos medžiagos. Fermentai naudojami maisto pramonėje, kosmetologijoje ir buitinių chemikalų gamyboje..

Be to, fermentų „paslaugos“ tokiais atvejais yra pigesnės nei sintetiniai analogai. Be to, natūralios medžiagos yra biologiškai skaidomos, todėl jų naudojimas yra ekologiškas. Gamtoje yra mikroorganizmų, kurie gali suskaidyti fermentus į atskiras aminorūgštis, kurios vėliau tampa naujos biologinės grandinės komponentais. Bet tai, kaip sakoma, yra visai kita istorija..